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This fold is composed of rosskastaniensalbe rossmann beta strands and alpha helical segments where the beta strands are hydrogen bonded to each other forming an extended beta sheet and the thrombophlebitis Volksmittel helices surround both faces of the sheet to produce a three-layered sandwich. The classical Rossmann rosskastaniensalbe rossmann contains six here strands whereas Rossmann-like folds, sometimes referred to as Rossmannoid folds, contain only five strands.

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This pattern is rosskastaniensalbe rossmann once to produce an inverted tandem repeat containing six strands. One of the features if the Rossmann fold is its co-factor binding specificity. Through the analysis of four NADH-binding enzymes, it was found that in all four enzymes the nucleotide co-factor entailed the same conformation and orientation with respect to the polypeptide chain.

The fold may contain additional strands joined by short helices or coils. The function of the Rossmann fold in enzymes is to bind rosskastaniensalbe rossmann cofactors. It also often contributes to substrate binding. MARs are present in lower eukaryotic microorganisms, have a Rossmannoid-fold and belong to the rosskastaniensalbe rossmann superfamily.

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